Strukturella proteiner tjänar främst som dragbyggare i celler och vävnader. De har vanligtvis ingen enzymatisk funktion, så de stör normalt inte metaboliska processer. Strukturproteiner bildar vanligtvis långa fibrer och ger z. B. ligament, senor och ben deras styrka och rörlighet, deras rörlighet. Flera olika typer av strukturella proteiner utgör cirka 30% av alla proteiner som förekommer i människor.
Vad är det strukturella proteinet?
Proteiner, som huvudsakligen ger vävnaden dess struktur och rivbeständighet, sammanfattas under termen strukturella proteiner. Strukturproteiner kännetecknas av det faktum att de vanligtvis inte är involverade i enzymatisk-katalytiska metaboliska processer.
Skleroproteiner, som räknas bland de strukturella proteinerna, bildar vanligtvis långkedjiga molekyler i form av sammansatta aminosyror, som är kopplade till varandra via peptidbindningar. Strukturproteiner har ofta återkommande aminosyrasekvenser som gör det möjligt för molekylerna att ha speciella sekundära och tertiära strukturer såsom dubbla eller tredubbla spiraler, vilket leder till speciell mekanisk styrka. Viktiga och kända strukturella proteiner är z. B. Keratin, kollagen och elastin. Keratin är ett av de fiberbildande strukturella proteiner som ger struktur i huden (epidermis), hår och naglar.
Med över 24% av alla proteiner som förekommer i människokroppen, bildar kollagener den största gruppen av strukturella proteiner. Det som är slående med kollagener är att var tredje aminosyra är glycin och sekvensen glycin-prolin-hydroxiprolin ackumuleras. De rivbeständiga kollagenerna är de viktigaste komponenterna i ben, tänder, ligament och senor (bindväv). I motsats till kollagener, som knappast kan sträckas, ger elastin vissa vävnader elasticitet. Elastin är därför en viktig komponent i lungorna, i väggarna i blodkärlen och i huden.
Funktion, effekt och uppgifter
Olika klasser av proteiner subventioneras under termen strukturellt protein. Alla strukturella proteiner har gemensamt att deras huvudfunktion är att ge struktur och styrka till den vävnad där de finns. Ett brett utbud av nödvändiga strukturella egenskaper krävs. Kollagener, som bildar det strukturella proteinet i ligament och senor, är extremt rivbeständiga, eftersom ligamenten och senorna utsätts för höga spänningar när det gäller rivmotstånd.
Som en komponent i ben och tänder måste kollagenerna också kunna bilda brottisäkra strukturer. Förutom rivmotstånd behöver andra kroppsvävnader en speciell elasticitet för att kunna anpassa sig till respektive förhållanden. Strukturproteiner, som tillhör gruppen elastiner, uppfyller denna uppgift. De kan sträckas och är i begränsad utsträckning jämförbara med elastiska fibrer i tyg. Elastiner möjliggör snabba volymjusteringar i blodkärl, lungor och olika skinn och membran som omsluter organ och måste hantera förändrade organstorlekar. Även i mänsklig hud kompletterar kollagener och elastiner varandra för att säkerställa både fasthet och förmågan att röra huden.
Medan kollagener i ligament och senor huvudsakligen garanterar draghållfasthet i en viss riktning, måste keratiner, som är en del av naglar och tånaglar, säkerställa en platt (tvådimensionell) styrka. En annan klass av strukturella proteiner består av så kallade motorproteiner, som är huvudkomponenten i muskelceller. Myosin och andra motoriska proteiner har förmågan att sammandragas på grund av en viss neural stimulans, så att musklerna förkortas tillfälligt när de använder energi.
Utbildning, förekomst och fastigheter
Strukturproteiner, liksom andra proteiner, syntetiseras i celler. Förutsättningen är att tillförseln av motsvarande aminosyror garanteras. Först kopplas flera aminosyror till bildning av peptider och polypeptider. Dessa delar av ett protein sätts samman i det grova endoplasmatiska retikulumet för att bilda större delar och sedan för att bilda en komplett proteinmolekyl.
Strukturproteiner som måste utföra funktioner utanför cellerna i den extracellulära matrisen är märkta och transporteras in i det extracellulära utrymmet genom exocytos med hjälp av utsöndringsvesiklar. De nödvändiga egenskaperna hos strukturproteinerna täcker ett brett spektrum mellan draghållfasthet och elasticitet. Strukturproteiner förekommer normalt bara som en del av vävnaderna, så att deras koncentration inte lätt kan mätas direkt. En optimal koncentration kan därför inte ges.
Sjukdomar och störningar
De komplexa uppgifterna som de olika strukturella proteinerna måste ta på sig leder till förväntan att funktionsfel också kan uppstå som leder till störningar och symtom. Det kan också leda till fel i synteskedjan, eftersom ett stort antal enzymer och vitaminer krävs för syntesen.
De mest märkbara störningarna uppstår när motsvarande proteiner inte kan syntetiseras på grund av ett underutbud av aminosyror. Majoriteten av de erforderliga aminosyrorna kan syntetiseras av kroppen själv, men inte de essentiella aminosyrorna som måste tas in utifrån i form av mat eller kosttillskott. Även med en tillräcklig tillgång av essentiella aminosyror kan absorptionen i tunntarmen störas på grund av sjukdomar eller på grund av intagna toxiner eller som en biverkning av vissa läkemedel och orsaka brist. En välkänd, om än sällsynt, sjukdom i detta sammanhang är Duchenne muskeldystrofi.
Sjukdomen orsakas av en genetisk defekt på X-kromosomen, så att endast män drabbas direkt. Den genetiska defekten innebär att det strukturella proteinet dystrofin, som ansvarar för förankring av muskelfibrerna i skelettmusklerna, inte kan syntetiseras. Detta leder till en svår muskeldystrofi. En annan - också sällsynt - ärftlig sjukdom leder till mitokondriopati. Flera kända genetiska defekter inom DNA och mitokondriell DNA kan orsaka mitokondrier. En förändrad sammansättning av vissa mitokondriella strukturella proteiner resulterar i en minskad energiförsörjning för hela organismen.
.jpg)
.jpg)
